泛素化酶快速降解（泛素活化酶）
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1、蛋白质经泛素-蛋白酶体降解研究基本思路(图文详解)
根据泛素与底物的连接位点，目前有9种方式的泛素化，包括M1， K6，K11，K27，K29，K33，K48，K63， G76。不同方式的泛素化调控不同的功能。其中，与蛋白酶体降解相关的泛素化为K48。全面的蛋白质组学研究确定了成千上万种蛋白质上成千上万的泛素化位点。
研究蛋白质泛素-蛋白酶体降解的过程，主要是研究E3连接酶和底物蛋白之间的关系。实验中使用的环己酰亚胺（Cycloheximide， CHX）是细胞内蛋白合成抑制剂，MG132是蛋白酶体抑制剂。实验结果显示，底物蛋白的降解与蛋白酶体有关。随着E3泛素连接酶表达量的增加，底物蛋白的表达水平相应降低。
泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质。
应激条件下胞内变性蛋白及异常蛋白也是通过该途径降解。该通路依赖ATP，有两步构成，即靶蛋白的多聚泛素化，多聚泛素化的蛋白质被26S蛋白水解酶复合体水解。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。
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